Introduccion
Las
proteínas del lactosuero, que representan alrededor del 20% de las
proteínas de la leche de vaca, se definen como aquellas que se mantienen
en solución tras precipitar las caseínas a pH 4,6, a una temperatura de 20ºC.
Esta separación entre caseína y proteínas del lactosuero fue llevada a
cabo por primera vez por Hammarsten en 1883, y todavía se utiliza el
término "caseína de Hammarsten" para designar a la precipitada de esta
forma. Este científico consideró que la proteína del lactosuero era una
"globulina", es decir, el tipo de proteína soluble en soluciones salinas
pero insoluble en agua destilada. Trabajos posteriores, especialmente de
Sebelien, en 1885, demostraron que estas proteínas eran más bien del tipo
de las albúminas, solubles en agua destilada. La polémica lactalbúmina -
lactoglobulina ha dejado los nombres para las dos principales proteínas
del lactosuero, aunque las dos son realmente "albúminas".
 Lacamposición
proteica del lactosuero presenta diferencias notables dependiendo de la
especie considerada. Mientras no se diga otra cosa, se hará referencia a
la especie bovina.
Las proteínas del lactosuero pueden ser de síntesis mamaria, como la
a
-lactalbúmina y lab
-lactoglobulina, que representan conjuntamente el 70% de las proteínas del
lactosuero de vaca, y la lactoferrina., o bien de transferencia sanguínea,
como la albúmina y las inmunoglobulinas. Las propiedes funcionales del
lactosuero vienen dadas por las de sus dos principales proteínas,
a -lactalbúmina
y b
-lactoglobulina. Entre ellas destacan su solubilidad, incluso a pH 4,5, si
no se calientan, sus propiedades emulsionantes y espumantes y su capacidad
de gelificación. Se recuperan por ultrafiltración o intercambio iónico,
con secado a temperaturas lo más bajas posible para evitar su
desnaturalización.
a
-lactalbúmina
La
a
-lactalbúmina es una proteína que se encuentra en la leche de casi todas
las especies, con la excepción de algunas focas. Su misión biológica es la
síntesis de la lactosa, siendo la estructura reguladora de una galactosil
transferasa mamaria. En ausencia de
a -lactalbúmina,
este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas.
La a -lactalbúmina
se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la
lactación Una vez sintetizada, la
a -lactalbúmina
es transportada al aparato de Golgi, donde se une a la galactosil
transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la
galactosiltransferasa por la glucosa. La
a -lactalbúmina
se secreta en la leche, junto con la lactosa, en las vesículas secretoras
producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi.
La a -lactalbúmina
es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1
y 1,5 mg /ml), y la más abundante en el lactosuero humano.
La a -lactalbúmina
es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica, de 123
aminoácidos, con un peso molecular de unos 14.200. Su estructura
terciaria, muy compacta, globular, está mantenida por cuatro puentes
disulfuro, con una zona de hélice
a y otra de
hojas plegadas b
. Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4,8. En
la vaca existen dos variantes genéticas, con distribución desigual según
las razas. En la europeas solamente existe la variante B, con arginina en
la posición 10. En las indias existe también la variante A, con glutamina
en esa misma posición.
La a
-lactalbúmina tiene un ión calcio unido, que es imprescindible en el
mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la
galactosiltransferasa. La eliminación del calcio produce la estructura
llamada "molten globule", un estado intermedio de desnaturalización que ha
sido muy utilizado como modelo en la desnaturalización de proteínas. Este
estado, con la proteína en forma "apo", es mucho menos resistente que la
forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes, como el
calentamiento.
Desde el
punto de vista nutricional, la
a -lactalbúmina
es importante dada la abundancia de triptófano, 4 residuos por molécula,
lo que representa un 6% en peso. La
a
-lactalbúmina es una de las proteínas de la leche que pueden causar
alergia a este alimento. La zona más alergénica es la situada entre la
valina de la posición 42 y el glutamico de la posición 49
b
-lactoglobulina
La
b
-lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino, en
el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml, representando alrededor de
la mitad de las proteínas del lactosuero. Está presente teambién en la
leche de otras especies, como la yegua y la cerda, pero no se encuentra en
la leche humana. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos, con
un peso molecular de unos 18.400. Su secuencia se conoce desde 1976.
Existen varias variantes genéticas, siendo las más comunes lal llamadas A
y B, que difieren en dos aminoácidos. La variante A tiene una valina en la
posición 118, y un aspártico en la posición 64, minetras que la variante B
tiene, respectivamente, alanina y glicina.
Al pH de la leche, la b
-lactoglobulina de los rumiantes (no así la de otras especies) se presenta
en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. Estos
dímeros se forman entre pH 7,5 y pH 5,2, el punto isoeléctrico de lab
-lactoglobulina. Por encima de pH 7,5 y por debajo de pH 3,5, la
b -lactoglobulina
está en forma de monómeros, mientras que entre pH 5,2 y pH 3,5 se
encuentra en forma de octámeros.
La estructura terciaria de los monómeros de la
b -lactoglobulina
está mantenida por dos puentes disulfuro. También existe un grupo tiol
libre, el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la
secuencia. Este tiol es muy importante en la asociación de la
b -lactoglobulina
con otras moléculas, especialmente con la
k -caseina.
Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de la leche
inducida por la quimosina. Los puentes disulfuro son también bastante
reactivos, y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. La
b -lactoglobulina
se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor, especialmente en
ausencia de ligandos asociados.
La b -lactoglobulina
es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas,
especialmente el retinol y los ácidos grasos. Esta propiedad, además de
estar probablemente relacionada con su función biológica, hace que tenga
buenas propiededes emulsionantes. La
b
-lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del
lactosuero. facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos
asociados.
La función de la
b
-lactoglobulina no se ha establecido todavía con seguridad, aunque
probablemente, al menos en el caso de los rumiantes, se trata de una
proteína transportadora de ácidos grasos, que ejerce su función en el tubo
digestivo del lactante.
Inmunoglobulinas
Las
inmunoglobulinas son proteínas que forman parte del sistema de defensa
contra microrganismos. La estructura básica, con forma de Y está
constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. Cada cadena
ligera está unida a una cadena pesada por un puente disulfuro, mientras
que las dos cadenas pesadas se unen entre sí mediante dos puentes
disulfuro. Las cadenas pesadas están glicosiladas.
La
actividad de defensa de las inmunoglobulinas del calostro y la lechese
puede ejercer de dos formas:
En las especies en las que la placenta no permite el paso de
inmunoglobulinas, como en los rumiantes, las inmunoglobulinas del calostro
(del tipo IgG) transmiten la inmunidad pasiva desde la madre.
En todos los casos, las inmunoglobulinas, especialmente las igA, actúan
como sistema de defensa en el tubo digestivo del lactante
En la leche de vaca, aproximadamente el 80% de la inmunoglobulinas
presentes en la leche son IgG. La concentración de estas proteínas en la
leche es de entre 0,4 y 1 mg/ml, aunque es muchísimo más elevada en el
calostro.
Albúmina
La
albúmina de la leche es la misma que se encuentra en la sangre, y procede
de ella. Es una proteína relativamente grande, con una cadena formada por
528 aminoácidos. En el lactosuero se encuentra en una concentración de
alrededor de 0,4 mg/ml.
Lactoferrina
La
lactoferrina es una proteína fijadora de hierro, emparentada
estructuralmente con la transferrina de la sangre y con la ovotransferrina
del huevo. Tiene carácter básico, con un punto isoeléctrico próximo a 9.
Es una glicoproteína que está formada por dos lóbulos, unidos por una
hélice de tres vueltas. Los dos lóbulos tienen un 37% de homología de
secuencia, por lo que es probable que proceden de una porteína antecesora
de la mitad de tamaño. Como estructura secundaria, domina la hélice alfa.
La afinidad de la lactoferrina por el hierro es muy grande, siendo la
constante de afinida por el ión férrico del orden de 10 20, M
-1. Los puntos de unión del hierro están localizados en
posiciones equivalentes en ambos lóbulos. La unión del hierro es
reversible, y tiene lugar en presencia de un ión carbonato o bicarbonato
por cada ion férrico.
La lactoferrina es abundante en la leche humana, encontrándose también en
concentraciones significativas en la leche de los rumiantes y en la de
yegua. En todos los casos, la concentración es mayor en el calostro y en
el periodo de secado, pero en la leche humana se mantiene también una
concentración significativamente elevada a lo largo de toda la lactación
En la
figura puede verse la estructura general de la lactoferrina, con los dos
lóbulos, y la estructura detallada del punto de unión del hierro en el
lóbulo N-terminal. El hierro se une directamente a los grupos laterales de
dos tirosinas, una histidina y un aspártico, mientras que el ión carbonato
(o bicarbonato) también unido al hierro interacciona con la cadena lateral
de una arginina
La lactoferrina de la leche está muy poco saturada con hierro, ya que una
de sus misiones es la protección del recién nacido mediante el secuestro
del hierro, haciendo éste indisponible para las bacterias y para la
formación de radicales libres en las reacciones de oxidación. También
podría
La
lactoferrina obtenida del lactosuero bovino se utiliza en algunos países,
especialmente en Japón, como ingrediente de alimentos infantiles. También
se ha propuesto su utilización como agente antimicrobiano en la protección
de la carne y de productos cárnicos.
La posible utilidad de la lactoferrina como ingrediente de alimentos
infantiles o para uso farmaceútico ha hecho que el gen de la lactoferrina
humana se haya clonado en Aspergillus awamori y en un arroz
transgénico.
Otras
proteínas del lactosuero
Dependiendo de las especies, aparecen en el lactosuero una serie de
proteínas minoritarias relacionadas probablemente con la biología del
recién nacido de la especie en cuestión. Fracción proteosa peptona,
fragmentos de caseína beta También se encuentran en el lactosuero
distintos enzimas , que se tratan en otro apartado.
Fuente:
Información proporcionada por AUTEL ( Asoc. uruguaya de Técnicos en
Lechería) |
