Enzima ß-galactosidasa: aplicaciones en la industria láctea

Enzima ß-galactosidasa: aplicaciones en la industria láctea

14/11/2018

La enzima β-galactosidasa, también conocida como lactasa, presenta diversas aplicaciones en la industria alimenticia, y puede ser encontrada en microorganismos, tales como bacterias, mohos y levaduras, y también en plantas y frutos, especialmente en manzanas y duraznos (o melocotones) (Haider y Husain, 2007). La β-galactosidasa, también llamada beta-gal y b-gal, es una enzima que cataliza la hidrólisis de galactósidos a monosacáridos.

 

En términos de aplicación industrial, las más empleadas proceden de Aspergillus sp. y Kluyveromyces sp. Cada fuente distinta produce enzimas con diferentes características de actuación, posibilitando su aplicación en diversas ramas industriales (Klewicki, 2007).

Las β-galactosidas procedentes de los microorganismos Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Candida pseudotropicalis, Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Kluyveromyces marxianus y Saccharomyces sp. se clasifican como seguras para la aplicación en alimentos (FDA) (Brasil, 2006).

 

Las β-galactosidas de hongos filamentosos generalmente poseen un pH óptimo de actuación en el rango de 2,5 a 5,5; y de esta forma, son más eficaces en la hidrólisis de la lactosa presente en productos lácteos ácidos, como el suero de queso y los productos fermentados. Además, estas enzimas son las más termoestables, pudiendo ser empleadas a temperaturas de hasta 65 ° C.

La levadura K. lactis es una de las principales fuentes comerciales de β-galactosidasa. Con pH óptimo en la banda neutra, estas enzimas vienen siendo empleadas en la hidrólisis de la lactosa en la leche (Panesar et al., 2010).

 

Las lactasa pueden ser producidas por un gran número de bacterias, pero Streptococcus thermophilus y Bacillus stearothermophilus se consideran como potenciales fuentes bacterianas. Estas enzimas poseen elevada actividad y buena estabilidad, teniendo su rango de actuación en pHs neutros y temperaturas que varían de 40 a 55 ° C (Picard et al., 2005).

 

En cuanto a las plantas, las β-galactosidasas están involucradas en varios procesos biológicos, incluyendo el crecimiento de la planta, la maduración de frutos y también en la hidrólisis de la lactosa (Rosenberg, 2006).

 

Industrialmente, dos tipos de β-galactosidasas son de creciente importancia en los procesos: las termoestables y las resistentes al frío. El empleo de enzimas termoestables a altas temperaturas está relacionado a la disminución de la viscosidad del producto ya la reducción de la posibilidad de contaminación microbiana. Las enzimas activas en el frío posibilitan su aplicación en el tratamiento de la leche y de los productos lácteos bajo condiciones que permiten preservar el sabor y las características nutricionales de esos alimentos (Nakagawa et al., 2006).

 

La producción de derivados lácteos con niveles reducidos de lactosa se atribuye a tres principales ventajas:

(a) la obtención de productos para los grupos de población con intolerancia a la lactosa;

 

(b) formación de los galato oligosacáridos (GOS), que favorecen el crecimiento de la microflora intestinal;

 

(c) mejora en las características tecnológicas de los productos lácteos.

 

La hidrólisis de la lactosa con la β-galactosidasa tiene su mayor foco en el desarrollo de leche y derivados lácteos que estén exentos o con contenidos reducidos de ese azúcar, posibilitando su consumo por individuos intolerantes a la lactosa (Bayramoglu et al., 2007).

 

La hidrólisis enzimática de la lactosa también es deseada en la tecnología de alimentos debido a la baja solubilidad de ese disacárido. La alta concentración de la lactosa en productos lácteos no fermentados, como por ejemplo en helado y leche condensada, puede llevar a la cristalización excesiva de la lactosa, resultando en productos con textura arenosa o áspera. De esta forma, la hidrólisis mejora la capacidad de absorción y cremosidad, y estos productos se tornan más digeribles (Harju et al., 2012).

 

Otra perspectiva de la utilización de esta enzima es la producción de galactooligosacáridos, carbohidratos considerados prebióticos y que presentan propiedades tecnológicas y nutricionales reconocidas (Lisboa, 2012). Entre las ventajas asociadas a la síntesis de estos carbohidratos está la reducción en el contenido calórico del alimento, la reducción de la intolerancia a la lactosa y otros tres importantes efectos provenientes de la sinergia entre los GOS y los probióticos, es decir, en la modulación del sistema inmune, el tránsito intestinal y el estímulo a la asimilación de nutrientes (Rivero-Urgell et al., 2005).

 

Referencias bibliográficas

Bayramoglu, G., Tunali, Y., & Arica, M. Y. (2007). Immobilization of β-galactosidase onto magnetic poly (GMA–MMA) beads for hydrolysis of lactose in bed reactor. Catalysis Communications, 8(7), 1094-1101.

 

Brasil. (2006). Ministério da Saúde. Resolução RDC nº 205. Enzimas e Preparações Enzimáticas para Uso na Produção de Alimentos Destinados ao Consumo Humano. Diário Oficial da União, Brasília, 14 nov.

 

Haider, T., & Husain, Q. (2007). Calcium alginate entrapped preparations of Aspergillus oryzae β-galactosidase: its stability and applications in the hydrolysis of lactose. International Journal of Biological Macromolecules, 41(1), 72-80.

 

Harju, M., Kallioinen, H., & Tossavainen, O. (2012). Lactose hydrolysis and other conversions in dairy products: Technological aspects. International Dairy Journal, 22(2), 104-109.

 

Klewicki, R. (2007). Formation of gal-sorbitol during lactose hydrolysis with β-galactosidase. Food Chemistry, 100(3), 1196-1201.

 

Lisboa, C. R., Costa, F. A. D. A., Burkert, J. F. D. M., & Burkert, C. A. V. (2012). Síntese de galacto-oligossacarídeos a partir de lactose usando β-galactosidase comercial de Kluyveromyces lactis. Brazilian Journal of Food Technology, 15(1), 30-40.

 

Nakagawa, T., Ikehata, R., Uchino, M., Miyaji, T., Takano, K., & Tomizuka, N. (2006). Cold-active acid β-galactosidase activity of isolated psychrophilic-basidiomycetous yeast Guehomyces pullulans. Microbiological Research, 161(1), 75-79.

 

Panesar, P. S., Kumari, S., & Panesar, R. (2010). Potential applications of immobilized β-galactosidase in food processing industries. Enzyme Research, 2010.

 

Picard, C., Fioramonti, J., Francois, A., Robinson, T., Neant, F., & Matuchansky, C. (2005). Bifidobacteria as probiotic agents–physiological effects and clinical benefits. Alimentary Pharmacology & Therapeutics, 22(6), 495-512.

 

Rivero-Urgell, M., Santamaría Orleans, A., & Rodríguez-Palmero Seuma, M. (2005). La importancia de los ingredientes funcionales en las leches y cereales infantiles. Nutrición Hospitalaria, 20(2), 135-146.

 

Rosenberg, Z. M. M. (2006). Current trends of β-galactosidase application in food technology. Journal of Food and Nutrition Research, 45(2), 47-54.

 

 

14/11/2018

Fuente: compilado por Claucia Fernanda Volken de Souza - Milkpoint

 

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